proteine
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Catégorie :Category: Cours et Formulaires TI-89/92+/Voyage200
Auteur Author: capcod06
Type : Texte
Page(s) : 1
Taille Size: 3.95 Ko KB
Mis en ligne Uploaded: 09/10/2024 - 21:20:20
Mis à jour Updated: 09/10/2024 - 22:21:10
Uploadeur Uploader: capcod06 (Profil)
Téléchargements Downloads: 2
Visibilité Visibility: Archive publique
Shortlink : http://ti-pla.net/a4244579
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Description
Fichier Hibview/uView fait sur TI-Planet.org.
Compatible TI-89/92+/Voyage200
Requiert l'intallation d'un kernel/shell compatible et du programme Hibview/uView qui convient.
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00 - Protéine: macromol, monomère = acides aminés / Structure déterminée par chaine polypeptidique (struc primaire), changement pH, concentration en sel et température / Peuvent entrainer dénaturation (perds forme donc fonction) ex fièvre = temp + = dénaturation protéine pathogène / Temp trop élevé liens H brisent ex bouteille eau fondue perds utilité -> renaturation pas tjrs possible
0 - Synthèse protéine: mange pomme composée polymères (glucides, protéines, acides nucléiques, lipides) / Diggestion = hydrolyse des polymères (avec enzymes intestin amylase = amidon -> glucides , lipase = lipides , protéase = protéines, nucléases = acides nucléiques) pour avoir monomères prc que polymères trop gros pour passer parois intestin (microvillosités) / Cellules vont utiliser monomères comme lego pour fabriquer polymères (déshydratation)
1 - Acides aminé: monomères des protéines, 20 (+2 rares) forment quasi total protéines de tous organismes vivants. Tous meme composante de base: carbone asy au centre (sauf glycine), un amine à gauche, un carboxyle à droite, un hydrogène en haut et une chaine R en bas fait différence.
2 - Polypeptides: plusieurs acides aminés ensembles par déshydratation font structure répétitive = chaine polypeptidique, porte les différentes chaines latérales des acides aminés, protéine = 1 ou ++ polypeptides
3 - Chaîne polypeptidique: plusieurs polypeptides liés par liaison peptidique
4 - Radical variable (chaine latérale): Partie de l'acide aminé qui différencie chaque acide aminé, influence les propriétés, appelée aussi chaîne latérale
5 - N-terminal: Extrémité de chaîne polypeptidique où se trouve un groupe amine libre (à gauche)
6 - C-terminal: Extrémité de chaîne polypeptidique où se trouve un groupe carboxyle libre (à droite)
7 - Structure primaire: Séquence linéaire de base formé par acides aminés liés par liaisons peptidiques. Chaque autre structure dépends directement structure primaire
8 - Structure secondaire: Forme répétitive de repliements sur certains segment donne hélice alpha ou feuillet beta sur autres portions / Intéractions = Liaison H
9 - Structure tertiaire: Radicaux hydrophobes isolent de eau vont vers centre / Intéractions = Liaisons H / Forces Van der Waals / Liaisons ioniques / Pont disulfures
10 - Structure quaternaire: (pas tous, peut etre formé un seul polyp donc tertiaire) Association de plusieurs polypeptides (sous-unités, tertiaires) qui peuvent etre identique ou différentes / Intéractions = Liaisons H / Forces Van der Waals (Ex hémoglobine 2 sous A, 2 sous B, si modifie primaire, différente forme)
11 - Hélice alpha: motif répétitif structure secondaire ou chaine enroule spirale stabilisé par liens H
12 - Feuille plissée bêta: motif répétitif structure secondaire ou segments sont alignés cote à cote forme feuillets stabilisé par lien H
13 - Forces Van der Waals: Attraction faible entre des molécules ou entre différentes régions d?une même molécule résultant de changements localisés des charges (tertiaire et quaternaire)
14 - Liaisons ioniques: intéractions entre groupes chargés opposé dans protéine contribue stabileté (tertiaire slm)
15 - Ponts disulfures: liens covalents entre 2 atomes soufre stabilise structure tertaire
16 - Liaison hydrogène: intéraction faible entre atome H et atome électroneg joue dans repliement (sec, tert et quat)
17 - Liaison peptidique: Liaison covalente entre le groupe carboxyle un acide aminé et le groupe amine un autre, formant la chaîne polypeptidique
Fonction protéines
1 - Enzymatique: accélérer les réaction
2 - Défense: protéger contre virus et bactéries
3 - Entreposage: stocker acides aminés
4 - Transport: transporter substances
5 - Hormonale: réguler et coordonner certaines activités
6 - Réceptrice: réagir à des stimulus chimique
7 - Contractiles & motrices: permettent le mouvement
8 - Strucurales: soutenir
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Compatible TI-89/92+/Voyage200
Requiert l'intallation d'un kernel/shell compatible et du programme Hibview/uView qui convient.
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00 - Protéine: macromol, monomère = acides aminés / Structure déterminée par chaine polypeptidique (struc primaire), changement pH, concentration en sel et température / Peuvent entrainer dénaturation (perds forme donc fonction) ex fièvre = temp + = dénaturation protéine pathogène / Temp trop élevé liens H brisent ex bouteille eau fondue perds utilité -> renaturation pas tjrs possible
0 - Synthèse protéine: mange pomme composée polymères (glucides, protéines, acides nucléiques, lipides) / Diggestion = hydrolyse des polymères (avec enzymes intestin amylase = amidon -> glucides , lipase = lipides , protéase = protéines, nucléases = acides nucléiques) pour avoir monomères prc que polymères trop gros pour passer parois intestin (microvillosités) / Cellules vont utiliser monomères comme lego pour fabriquer polymères (déshydratation)
1 - Acides aminé: monomères des protéines, 20 (+2 rares) forment quasi total protéines de tous organismes vivants. Tous meme composante de base: carbone asy au centre (sauf glycine), un amine à gauche, un carboxyle à droite, un hydrogène en haut et une chaine R en bas fait différence.
2 - Polypeptides: plusieurs acides aminés ensembles par déshydratation font structure répétitive = chaine polypeptidique, porte les différentes chaines latérales des acides aminés, protéine = 1 ou ++ polypeptides
3 - Chaîne polypeptidique: plusieurs polypeptides liés par liaison peptidique
4 - Radical variable (chaine latérale): Partie de l'acide aminé qui différencie chaque acide aminé, influence les propriétés, appelée aussi chaîne latérale
5 - N-terminal: Extrémité de chaîne polypeptidique où se trouve un groupe amine libre (à gauche)
6 - C-terminal: Extrémité de chaîne polypeptidique où se trouve un groupe carboxyle libre (à droite)
7 - Structure primaire: Séquence linéaire de base formé par acides aminés liés par liaisons peptidiques. Chaque autre structure dépends directement structure primaire
8 - Structure secondaire: Forme répétitive de repliements sur certains segment donne hélice alpha ou feuillet beta sur autres portions / Intéractions = Liaison H
9 - Structure tertiaire: Radicaux hydrophobes isolent de eau vont vers centre / Intéractions = Liaisons H / Forces Van der Waals / Liaisons ioniques / Pont disulfures
10 - Structure quaternaire: (pas tous, peut etre formé un seul polyp donc tertiaire) Association de plusieurs polypeptides (sous-unités, tertiaires) qui peuvent etre identique ou différentes / Intéractions = Liaisons H / Forces Van der Waals (Ex hémoglobine 2 sous A, 2 sous B, si modifie primaire, différente forme)
11 - Hélice alpha: motif répétitif structure secondaire ou chaine enroule spirale stabilisé par liens H
12 - Feuille plissée bêta: motif répétitif structure secondaire ou segments sont alignés cote à cote forme feuillets stabilisé par lien H
13 - Forces Van der Waals: Attraction faible entre des molécules ou entre différentes régions d?une même molécule résultant de changements localisés des charges (tertiaire et quaternaire)
14 - Liaisons ioniques: intéractions entre groupes chargés opposé dans protéine contribue stabileté (tertiaire slm)
15 - Ponts disulfures: liens covalents entre 2 atomes soufre stabilise structure tertaire
16 - Liaison hydrogène: intéraction faible entre atome H et atome électroneg joue dans repliement (sec, tert et quat)
17 - Liaison peptidique: Liaison covalente entre le groupe carboxyle un acide aminé et le groupe amine un autre, formant la chaîne polypeptidique
Fonction protéines
1 - Enzymatique: accélérer les réaction
2 - Défense: protéger contre virus et bactéries
3 - Entreposage: stocker acides aminés
4 - Transport: transporter substances
5 - Hormonale: réguler et coordonner certaines activités
6 - Réceptrice: réagir à des stimulus chimique
7 - Contractiles & motrices: permettent le mouvement
8 - Strucurales: soutenir
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